POLIPEPTIDA

Pembuatan rantai polipeptida

Ketika 2 asam amino diposisikan sedemikian rupa sehingga gugus karboksil dari suatu asam amino berdekatan dengan gugus amino dari asam amino yang lain, suatu enzim akan dapat menyatukan kedua asam amino itu melalui reaksi dehidrasi. Ikatan kovalen yang dihasilkannya disebut ikatan peptida. Jika dilakukan berulang-ulang , proses ini akan menghasilkan polipeptida.

Pada salah satu ujung rantai polipeptida terdapat 1 gugus amino bebas, dan pada ujung berlawanan terdapat 1 gugus karboksil bebas.

Dengan demikian, rantai tersebut memiliki polaritas, dengan ujung amino (terminal N) dan ujung karboksil (terminal C).

Panjang polipeptida berkisar mulai dari hanya beberapa monomer sampai ke seribu monomer/ lebih.

Setiap polipeptida spesifik memiliki urutan linier yang unik yang terdiri dari asam-asam amino.

Sel dapat membentuk banyak polimer yang berbeda-beda dengan cara menghubungkan sejumlah monomer yang terbatas ke dalam urutan yang sangat beragam.

Fungsi suatu protein bergantung pada bentuk spesifiknya

Urutan asam amino suatu polipeptida akan menentukan konformasi 3 dimensi apa yang akan diambil oleh protein itu. Banyak protein berbentuk globuler (secara kasar agak bulat), sementara yang lain bentuknya seperti serat. Namun demikian, di dalam kategori yang luas ini, mungkin terjadi variasi dengan jumlah yang tak terhitung.

Konformasi spesifik suatu protein akan menentukan bagaimana protein bekerja. Dalam hampir setiap kasus, fungsi suatu protein bergantung pada kemampuannya untuk mengenali dan berikatan dengan molekul lain.

Misal; suatu antibodi berikatan dengan suatu substansi asing tertentu yang telah menyerang tubuh, dan suatu enzim mengenali dan berikatan dengan substratnya, suatu substansi yang dipengaruhi oleh enzim.

EMPAT (4) tingkatan struktur protein

Ketika sebuah sel mensintesis suatu polipeptida, rantai itu umumnya melipat secara spontan untuk mengambil konformasi fungsional protein tersebut. Pelipatan ini digerakkan dan diperkuat oleh pembentukan berbagai macam ikatan di antara bagian-bagian rantai itu.

Fungsi suatu protein-kemampuan suatu protein reseptor untuk mengidentifikasi dan menyatu dengan suatu mesenjer (pembawa pesan) kimiawi tertentu, misalnya – merupakan sifat baru yang dihasilkan dari tatanan molekuler yang sangat hebat sekali.

Dalam arsitektur kompleks suatu protein, kita dapat mengenali 3 tingkatan struktur yang saling berimpitan (Struktur Primer, Sekunder & Tersier). Tingkatan ke-4, struktur kuartener, terjadi ketika suatu protein terdiri dari 2/ lebih rantai polipeptida.

STRUKTUR PRIMER

Protein Primer (struktur molekulnya terdiri dari asam amino yang tersusun secara linier dengan ikatan peptida),

Struktur primer suatu protein adalah urutan uniknya yang terdiri dari asam amino. Misalnya, kita akan mempelajari struktur primer lisozim, enzim antibakteri. Lisozim adalah protein yang relatif kecil, rantai polipeptida tunggalnya hanya 129 asam amino panjangnya. Masing-masing dari 20 asam amino menempati setiap 129 posisi di sepanjang rantai itu.

Struktur primer mirip dengan tatanan huruf dalam sebuah kata yang sangat panjang. Jika dibiarkan membentuk sendiri akan ada 20 ¹²⁹ cara yang berbeda untuk mengatur asam amino menjadi suatu rantai polipeptida sepanjang ini. Namun demikian, struktur primer suatu protein yang tepat tidak ditentukan oleh ikatan acak asam amino itu, akan tetapi oleh informasi genetik yang diwarisi.

Perubahan yang sedikit sekalipun dalam struktur primer akan dapat mempengaruhi konformasi protein dan kemampuannya untuk digunakan. Misalnya, substitusi 1 asam amino dengan asam amino lain pada posisi tertentu dalam struktur primer hemoglobine menyebabkan anemia sel sabit (sickle-cell), suatu kelainan darah turunan.

Yang mempelopori penentuan struktur primer protein adalah Frederick Sanger, Cambridge University, Inggris, akhir tahun 1940 dan awal tahun 1950 mengerjakan urutan asam amino hormon insulin.

Substitusi asam amino tunggal dalam suatu protein menyebabkan penyakit sel-sabit (sicle-cell)

Susunan asam amino pada sel darah merah normal & hemoglobin normal;

Val = His = Leu = Thr = Pro = Glu = Glu

1 2 3 4 5 6 7

Susunan asam amino pada sel darah merah sabit dan hemoglobin sel sabit;

Val = His = Leu = Thr = Pro = Val = Glu

1 2 3 4 5 6 7

Struktur sekunder

Protein sekunder ; struktur molekulnya terdiri dari beratus-ratus asam amino yang tersebar secara spiral. Lilitan dan lipatan merupakan hasil dari ikatan-ikatan hidrogen pada interval beraturan di sepanjang tulang belakang polipeptida ini,

Salah satu struktur sekunder adalah heliks alfa (α), suatu lilitan rumit yang disatukan oleh ikatan hidrogen di antara setiap 4 asam amino. Daerah heliks α pada enzim lisozim yang dipisahkan oleh daerah non-heliks. Sebaliknya, beberapa protein serat, seperti keratin α, protein struktural rambut, memiliki formasi heliks α hampir di sepanjang rantainya.

Jenis struktur sekunder utama lainnya adalah pleated sheet / lembaran berlipat-lipat, di mana 2 daerah rantai polipeptida terletak sejajar (paralel) satu sama lain. Ikatan hidrogen antara bagian-bagian tulang belakang pada daerah sejajar ini akan menyatukan struktur tersebut.

STRUKTUR TERSIER

Struktur molekulnya terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang dihubungkan dengan ikatan sulfur; misal; globulin.

Lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder adalah struktur tersier protein, yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antar rantai-rantai samping (gugus R) berbagai asam amino.

Salah satu jenis ikatan yang berperan dalam struktur tersier disebut interaksi hidrofobik.

Konformasi suatu protein bisa semakin diperkuat oleh ikatan kovalen kuat yang disebut jembatan disulfida. Jembatan disulfida terbentuk ketika 2 monomer sistein, asam amino dengan gugus sulfhidril (-SH) pada rantai sampingnya, saling mendekat satu sama lain melalui pelipatan protein tersebut. Sulfur salah satu sistein itu berikatan dengan sulfur sistein ke-2, dan jembatan disulfida (-S-S-) mematri bagian-bagian protein menjadi terikat bersama. Semua jenis ikatan-ikatan yang berbeda ini dapat terjadi pada 1 protein.

STRUKTUR KUARTENER

Struktur molekulnya mengandung 2 ikatan atau lebih peptida yang berikatan dengan ikatan kovalen yang lemah; misal; haemoglobine.

Struktur kuartener adalah keseluruhan struktur protein yang dihasilkan dari penggabungan semua subunit polipeptida ini. Misalnya kolagen adalah suatu protein yang memiliki subunit heliks yang mengalami superkoil atau superlilitan menjadi suatu heliks rangkap 3 (tripel) yang lebih besar.. Serat kolagen berperanan sebagai balok penopang jaringan ikat , seperti tendon dan ligamen.

Hemoglobine, protein pengikat oksigen pada sel darah merah, merupakan salah satucontoh protein globuler dengan struktur kuartener. Protein ini terdiri atas 2 jenis rantai polipeptida, pada tiap molekul hemoglobin terdapat 2 buah dari masing-masing jenis rantai.

Apa yang menentukan konformasi protein ?

Rantai polipeptida dengan suatu urutan asam amino tertentu dapat secara spontan mengatur diri mengambil suatu bentuk 3 dimensi yang dipertahankan oleh interaksi-interaksi yang menyebabkan struktur sekunder dan tersier. Keadaan ini terjadi secara normal ketika protein itu sedang disintesis di dalam sel.

Kondisi fisik & kimiawi lingkungan protein menentukan konformasi protein. Jika pH, konsentrasi garam, suhu, atau aspek lain dari lingkungannya diubah, protein tersebut bisa terbuka dan kehilangan konformasi aslinya, suatu perubahan yang disebut denaturasi. Setelah berubah bentuk, protein terdenaturasi itu menjadi inaktif secara biologis.

DENATURASI PROTEIN

Penyebab protein terdenaturasi;

1. Dipindahkan dari lingkungan aqueous ke suatu pelarut organik, seperti eter dan kloroform; protein akan menjadi terbalik (bagian luar masuk ke bagian dalam), daerah hidrofobiknya berganti tempat dengan bagian hidrofiliknya.
2. Agen denaturasi lain meliputi bahan kimia yang merusak/ mengganggu ikatan hidrogen, ikatan ionik, dan jembatan disulfida yang mempertahankan suatu bentuk protein.
3. Denaturasi dapat terjadi juga disebabkan oleh panas yang berlebihan, yang merangsang rantai polipeptida berubah. Putih telur menjadi buram tidak transparan selama pemasakan karena protein yang telah terdenaturasi tersebut itu menjadi tidak larut lagi dan mengalami pemadatan.

ü Ketika suatu protein terdenaturasi oleh panas/ bahan kimiawi, protein akan kembali ke bentuk fungsionalnya bila agen pendenaturasi ini dihilangkan.

Masalah pelipatan protein

Para ahli biokimia sekarang mengetahui urutan asam amino dari lebih dari 100.000 protein dan sekitar 10.000 bentuk 3 dimensi.

Para ahli biokimia telah mengembangkan metode untuk pelacakan suatu protein yang melalui tahapan pelipatan intermedietnya. Para peneliti juga telah menemukan protein chaperone, molekul yang berfungsi sebagai penahan atau penguat temporer yang membantu pelipatan protein lain. Hal ini akan mempercepat pemahaman kita mengenai pelipatan protein.

Permasalahan pelipatan protein sangat penting artinya, sama pentingnya seperti tantangan yang dihadapi. Begitu aturan pelipatan protein telah diketahui, seharusnya akan memungkinkan untuk merancang protein yang akan melaksanakan suatu tugas spesifik dengan cara membuat rantai polipeptida dengan urutan asam amino yang tepat.

PROTEIN

Protein, Yunani, Proteios, “tempat pertama”.

Protein meliputi lebih dari 50% bobot kering sebagian besar sel, dan molekul ini sangat berguna sebagai alat bantu dalam hampir setiap hal yang dilakukan oleh organisme.

Protein digunakan untuk dukungan struktural, penyimpanan, transpor substansi lain, pengiriman sinyal dari 1 bagian organisme ke bagian lain, pergerakan, dan pertahanan melawan substansi asing.

Sebagai enzim, protein mengatur metabolisme dengan secara selektif mempercepat reaksi kimiawi dalam sel.

Manusia memiliki puluhan ribu protein yang berbeda, masing-masing dengan struktur dan fungsi yang spesifik.

Protein, molekul yang mempunyai struktur paling rumit

Sesuai dengan fungsinya yang beragam itu, molekul protein sangat beragam strukturnya, setiap jenis protein memiliki bentuk 3 dimensi/ konformasi yang unik.

Meskipun protein beragam, semua molekul protein merupakan polimer yang dibangun dari kumpulan 20 asam amino yang sama. Polimer asam amino disebut Polipeptida.

Suatu protein terdiri atas 1 / lebih polipeptida yang terlipat dan terbelit membentuk suatu kesesuaian yang spesifik.

JENIS PROTEIN	FUNGSI	CONTOH
PROTEIN STRUKTURAL	Pendukung	Serat sutera, Kolagen & elastin, tendon & ligamen, Keratin (protein rambut, tanduk, bulu )
PROTEIN SIMPANAN/ CADANGAN	Cadangan asam amino	Ovalbumin (protein pada putih telur), Kasein (protein susu)
PROTEIN TRANSPOR	Mengangkut substansi lain	Hemoglobin
PROTEIN HORMONAL	Koordinasi aktivitas organisme	Insulin
PROTEIN RESEPTOR	Respons sel terhadap rangsangan kimiawi	Reseptor yang ada di dalam membran sel saraf
PROTEIN KONTRAKTIL	Pergerakan	Aktin & miosin pada sel otot
PROTEIN PERTAHANAN	Perlindungan terhadap penyakit	Antibodi
PROTEIN ENZIMATIK	Percepatan reaksi kimiawi secara selektif	Enzim pencernaan

Pada bagian pusat asam amino terdapat suatu atom karbon asimetrik. Keempat pasangannya yang berbeda itu adalah gugus amino, gugus karboksil, atom hidrogen, dan berbagai gugus yang disimbolkan dengan R. Gugus R itu yang disebut rantai samping, berbeda dengan asam amino.

20 asam amino digunakan oleh sel untuk membangun ribuan protein (gugus amino & gugus karboksil semuanya digambarkan terionisasi).

Gugus R bisa sesederhana seperti atom hidrogen, misalnya pada asam amino glisin (suatu asam amino yang tidak memiliki karbon asimetrik), atau bisa juga suatu kerangka karbon dengan berbagai gugus fungsional yang terikat, seperti pada glutamin.

Sifat kimiawi dan fisik rantai samping akan menentukan karakteristik yang unik dari suatu asam amino tertentu.

Asam amino berdasarkan sifat rantai sampingnya;

Kelompok asam amino dengan rantai samping non polar (bersifat hidrofobik)

Kelompok asam amino dengan rantai samping polar (bersifat hidrofilik)

Kelompok asam amino yang bersifat aromatik

Asam amino bersifat asam/ asidik

Asam amino bersifat basa/ basik

ASAM AMINO NON POLAR

Bersifat hidrofobik, Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile (I) à biasa terdapat di bagian dlm protein.

Contoh; Glisin (Gly), Alanin (Ala), Valin (Val), Leusin (Leu), Isoleusin (Ile), Metionin (Met), Fenilalanin (Phe), Triptofan (Trp), Prolin (Pro) Memiliki gugus R alifatik

Prolin berbeda dgn a.a à siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.

Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

ASAM AMINO POLAR

Contoh : Serin (Ser), Treonin (Thr), Sistein (Cys), Tirosin (Tyr), Aspargin (Asn), Glutamin (Gln). Memiliki gugus R yang tidak bermuatan

Bersifat hidrofilik à mudah larut dalam air

Cenderung terdapat di bagian luar protein

Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide

(-S-S-) à sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

Asam amino bersifat asam / asidik

Asam amino dengan rantai samping yang umumnya bermuatan negatif akibat kehadiran suatu gugus karboksil, yang umunya terurai (terionisasi) pada tingkat pH seluler.

Bersifat hidrofilik

Contoh : Asam Aspartat (Asp), Asam Glutamat (Glu).

Asam amino dengan gugus R aromatik

Fenilalanin, tirosin dan triptofan

Bersifat relatif non polar à hidrofobik

Fenilalanin bersama dgn V, L & I à a.a plg hidrofobik

Tirosin à gugus hidroksil , triptofan à cincin indol

Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen à penting untuk menentukan struktur enzim

Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm à sering digunakan utk menentukan kadar protein

Asam amino bersifat basa/ basic

Mempunyai gugus amino pada rantai sampingnya yang umumnya bermuatan positif (semua asam amino memiliki gugus karboksil dan gugus amino; istilah asidik / basik mengacu pada rantai sampingnya).

Bersifat hidrofilik

Contoh; Lisin (Lys), Arginin (Arg), Histidin (His).

Pembuatan rantai polipeptida

Ketika 2 asam amino diposisikan sedemikian rupa sehingga gugus karboksil dari suatu asam amino berdekatan dengan gugus amino dari asam amino yang lain, suatu enzim akan dapat menyatukan kedua asam amino itu melalui reaksi dehidrasi. Ikatan kovalen yang dihasilkannya disebut ikatan peptida. Jika dilakukan berulang-ulang , proses ini akan menghasilkan polipeptida.

Polipeptida

Pada salah satu ujung rantai polipeptida terdapat 1 gugus amino bebas, dan pada ujung berlawanan terdapat 1 gugus karboksil bebas.

Dengan demikian, rantai tersebut memiliki polaritas, dengan ujung amino (terminal N) dan ujung karboksil (terminal C).

Panjang polipeptida berkisar mulai dari hanya beberapa monomer sampai ke seribu monomer/ lebih.

Setiap polipeptida spesifik memiliki urutan linier yang unik yang terdiri dari asam-asam amino.

Sel dapat membentuk banyak polimer yang berbeda-beda dengan cara menghubungkan sejumlah monomer yang terbatas ke dalam urutan yang sangat beragam.

EXERCISE !

1. Jelaskan apa yang kamu ketahui tentang protein !
2. Sebutkan beberapa fungsi protein yang terdapat di dalam tubuh organisme !
3. Tuliskan rumus kimia Asam Amino.
4. Jelaskan klasifikasi asam amino
5. Sebutkan jumlah macam asam amino yang menyusun sebuah sel dan terangkan perbedaan antara asam amino yang 1 dengan yang lainnya!

POLISAKARIDA

Polisakarida, polimer gula, memiliki peran penyimpanan dan structural

Polisakarida : makromolekul, polimer dengan beberapa ribu monosakarida yang dihubungkan dengan ikatan glikosidik. Beberapa di antara polisakarida berfungsi sebagai materi simpanan atau cadangan, yang nantinya ketika diperlukan akan dihidrolisis untuk menyediakan gula bagi sel.

Polisakarida lain berfungsi sebagai materi pembangun (penyusun) untuk struktur yang melindungi sel/ keseluruhan organisme.

Arsitektur dan fungsi suatu polisakarida ditentukan oleh monomer gulanya dan oleh posisi ikatan glikosidiknya.

Polisakarida simpanan

Pati, suatu polisakarida simpanan pada tumbuhan, adalah suatu polimer yang secara keseluruhan terdiri atas monomer-monomer glukosa. Sebagian besar monomer-monomer ini dihubungkan dengan ikatan 1-4 (C no.1 dengan C no. 4) seperti unit glukosa dalam maltosa.

Sudut ikatan ini membuat polimer tersebut berbentuk heliks.

Bentuk pati yang paling sederhana adalah amilosa, yang rantainya tidak bercabang.

Amilopektin, suatu bentuk pati yang lebih kompleks, adalah polimer bercabang dengan ikatan 1-6 pada titik percabangan

Tumbuhan menumpuk pati sebagai granul atau butiran di dalam struktur seluler yang disebut plastid, termasuk kloroplas.

Dengan cara mensintesis pati, tumbuhan dapat menimbun kelebihan glukosa. Karena glukosa merupakan bahan bakar seluler yang utama, pati merupakan energi cadangan.

Gula yang tersimpan itu kemudian dapat ditarik dari bank karbohidrat ini melalui hidrolisis, yang memutuskan ikatan di antara monomer glukosa.

Sebagian besar hewan, termasuk manusia juga memiliki enzim yang dapat menghidrolisis pati tumbuhan, membuat glukosa bisa digunakan sebagai nutrient bagi sel.

Umbi, kentang dan biji-bijian-butir gandum, jagung, beras, dan padi-padian lain merupakan sumber utama pati dalam menu makanan manusia.

Hewan menyimpan polisakarida yang disebut glikogen, suatu polimer glukosa yang mirip dengan amilopektin namun percabangannya lebih banyak.

Manusia dan vertebrata lainnya menyimpan glikogen terutama dalam sel hati dan otot.

Hidrolisis glikogen pada sel-sel ini akan melepaskan glukosa ketika permintaan gula meningkat.

Namun demikian , bahan bakar cadangan ini tidak dapat diandalkan sebagai sumber energi hewan untuk jangka waktu yang lama.

Pada manusia, glikogen simpanan akan terkuras habis hanya dalam waktu 1 hari kecuali kalau dipulihkan kembali dengan mengkonsumsi makanan.

Polisakarida Struktural

Organisme membangun materi-materi kuat dari polisakarida struktural. Misalnya, polisakarida yang disebut selulosa adalah komponen utama dinding keras yang menyelubungi sel-sel tumbuhan. Dalam skala global, tumbuhan menghasilkan hampir 100 miliar ton selulosa per tahun; selulosa adalah senyawa organik yang paling melimpah di Bumi ini.

Selulosa

Seperti pati, selulosa adalah polimer glukosa, akan tetapi ikatan glikosidik pada kedua polimer ini sangat berbeda. Perbedaan ini didasarkan pada kenyataan bahwa sebenarnya terdapat 2 struktur cincin glukosa yang sedikit berbeda.

Ketika glukosa membentuk cincin, gugus hidroksil yang terikat dengan C no. 1 akan terkunci dalam salah satu di antara 2 posisi pilihan; terletak di bawah atau di atas sumbu cincin itu. Kedua bentuk cincin glukosa ini secara berturut-turut disebut alfa dan beta

Pada pati, monomer glukosa semuanya berada dalam konfigurasi alfa. Sebaliknya, monomer glukosa dari selulosa semuanya berada dalam konfigurasi beta, membuat setiap monomer glukosa saling terbalik dengan monomer glukosa lainnya.

Perbedaan Pati & Selulosa

Ikatan glikosidik yang berbeda pada pati dan selulosa menyebabkan kedua molekul itu mempunyai bentuk 3 dimensi yang berbeda.

Molekul pati berbentuk heliks, molekul selulosa berbentuk lurus (dan tidak pernah bercabang), dan gugus hidroksilnya bebas membentuk ikatan hidrogen dengan gugus hidroksil molekul selulosa lainnya yang terletak sejajar (paralel) dengannya.

Selulosa pada dinding sel tumbuhan

Pada dinding sel tumbuhan, banyak molekul selulosa sejajar, yang diikatkan bersama dengan cara ini, dikelompokkan menjadi unit yang disebut mikrofibril.

Struktur berbentuk kawat2 ini adalah materi pembangun yang kuat bagi tumbuhan- seperti manusia yang menggunakan kayu, yang kaya akan selulosa, untuk bahan bangunan.

Enzim yang dapat mencerna Selulosa

Enzim2 yang mencerna pati dengan cara menghidrolisis ikatan α-nya tidak mampu menghidrolisis ikatan β selulosa.

Pada kenyataannya, hanya sedikit organisme yang memiliki enzim yang dapat mencerna selulosa

Manusia tidak dapat mencerna selulosa; serat selulosa dalam makanan kita lewat melalui saluran pencernaan dan dikeluarkan bersama-sama dengan feses. Di sepanjang saluran pencernaan, serat-serat selulosa itu mengikis dinding saluran pencernaan dan merangsang lapisan saluran pencernaan mengeluarkan lendir, yang membantu makanan melewati saluran pencernaan dengan lancar.

Dengan demikian, meskipun selulosa bukan merupakan nutrient bagi manusia, tetapi merupakan bagian penting dalam menu makanan yang sehat. Sebagian besar buah-buahan segar, sayur-sayuran, dan biji-bijian sangat kaya akan selulosa atau serat.

Bakteri & mikroba pencerna selulosa

Beberapa bakteri & mikroba lain dapat mencerna selulosa, merombaknya menjadi monomer glukosa.

Sapi memiliki bakteri pencerna selulosa yang tinggal di dalam rumen, ruangan 1 dalam lambung sapi. Bakteri itu akan menghidrolisis selulosa dari rumput-rumputan dan jerami, dan kemudian mengubah glukosa menjadi nutrient lain yang dapat dimakan oleh sapi.

Mikroba dan fungi pencerna selulosa

Dengan cara yang serupa, rayap, yang tidak mampu mencerna selulosa sendiri, memiliki mikroba yang tinggal dalam ususnya yang dapat memakan kayu.

Beberapa fungi/ kapang dapat juga mencerna selulosa, sehingga berperan sebagai pembusuk yang sangat penting dalam pendaurulangan unsur kimiawi di dalam ekosistem Bumi.

Kitin

Polisakarida struktural penting lainnya adalah kitin, karbohidrat yang digunakan oleh artropoda (serangga, laba-laba, crustaceae, dan hewan-hewan lain sejenis) untuk membangun eksoskeletonnya (kerangka luar).

Eksoskeleton merupakan lapisan keras yang membungkus bagian lunak hewan itu.

Kitin murni mirip seperti kulit, namun akan mengeras ketika dilapisi dengan kalsium karbonat, salah satu jenis garam.

Kitin juga ditemukan dalam banyak fungi, yang menggunakan polisakarida ini, dan bukannya selulosa, sebagai materi penyusun dinding selnya.

Monomer kitin adalah molekul glukosa dengan cabang yang mengandung nitrogen.